Description
(Short description)
Das bewährte Standardwerk Bioanalytik beschreibt und erläutert alle analytischen Methoden, die heute in der Biochemie und Molekularbiologie eingesetzt werden - in fünf großen Abschnitten: I. Proteinanalytik (mit den Grundlagen instrumentalanalytischer Methoden wie Chromatographie, Elektrophorese und Massenspektrometrie), II. 3D-Strukturaufklärung (z. B. NMR, Röntgenstrukturanalyse und Elektronenmikroskopie), III. Spezielle Stoffgruppen (z. B. synthetische Peptide, Kohlenhydrate und Lipide), IV. Nucleinsäureanalytik (z. B. PCR, Protein-DNA-Wechselwirkungen), V. Systematische Funktionsanalytik (z.B. Sequenzdatenanalyse, Proteom-, Metabolom- und Toponomanalyse).
Das komplett überarbeitete Werk berücksichtigt zahlreiche methodische Weiterentwicklungen und greift auch hochaktuelle Trends in der Forschung auf. Zu den neu aufgenommenen oder erheblich ausführlicher dargestellten Methoden und Untersuchungsansätzen gehören Imaging-Techniken, FRET, Analytische Ultrazentrifugation, Rastersondenmikroskopie, DNA-Microarrays, Metabolomics, Toponomics und viele andere. Ein Kapitel zur Systembiologie schließt den Bogen. Großer Wert wurde auf eine kritische, praxisbezogene Darstellung der Methoden und auf eine Vernetzung der verschiedenen Kapitel untereinander gelegt. Damit wird die Neuauflage dieses kompetenten und informationsreichen Lehr- und Handbuches wieder all jenen, die sich in der Vielfalt der biologisch-chemischen Labormethoden zurechtfinden müssen, als zuverlässiger Wegweiser dienen.
(Table of content)
Aus dem Inhalt:
Vorwort
1 Bioanalytik - eine eigenständige Wissenschaft
Teil I: Proteinanalytik
2 Proteinreinigung
3 Proteinbestimmungen
4 Enzymatische Aktivitätstests
5 Immunologische Techniken
6 Chemische Modifikation von Proteinen und Proteinkomplexen
7 Spektroskopie
8 Lichtmikroskopische Verfahren - Imaging
9 Spaltung von Proteinen
10 Chromatographische Trennmethoden
11 Elektrophoretische Verfahren
12 Kapillarelektrophorese
13 Aminosäureanalyse
14 Proteinsequenzanalyse
15 Massenspektrometrie
16 Protein-Protein-Wechselwirkungen: dastwo hybrid-System und andere Methoden
Teil II: 3D-Strukturaufklärung
17 Magnetische Resonanzspektrospkopie von Biomolekülen
18 Elektronenmikroskopie
19 Rasterkraftmikroskopie
20 Röntgenstrukturanalyse
Teil III: Spezielle Stoffgruppen
21 Analytik synthetischer Peptide
22 Kohlenhydratanalytik
23 Lipidanalytik
24 Analytik posttranslationaler Modifikationen: Phosphorylierung und Acetylierung von Proteinen
Teil IV: Nucleinsäureanalytik
25 Isolierung und Reinigung von Nucleinsäuren
26 Aufarbeitung von Nucleinsäuren
27 Hybridisierung und Nachweistechniken
28 Polymerasekettenreaktion
29 DNA-Sequenzierung
30 Gezielte Genmodifikation in der Maus
31 Analyse der genomischen DNA-Methylierung
32 Protein-Nucleinsäure-Wechselwirkungen
Teil V: Systematische Funktionsanalytik
33 Sequenzanalyse
34 Analyse von Promotorstärke und aktiver RNA-Synthese
35 Fluoreszenzmarkierte DNA-Hybridisierung zur Genomanalyse in der molekularen Cytogenetik
36 Physikalische und genetische Genkartierung
37 Differenzielle Genaktivität
38 DNA-Microarray-Technologie
39 Oligonucleotide als zellbiologische Werkzeuge
40 Proteomanalyse
(Author portrait)
Friedrich Lottspeich ist Leiter der Arbeitsgruppe Proteinanalytik am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München. Auf seinem Arbeitsgebiet, der Charakterisierung von Proteinen im Mikromaßstab, hat er sich weltweit einen Namen gemacht. Er ist Präsident der Deutschen Gesellschaft für Proteomforschung.